Aminoacizi și clasificarea lor

Aminoacizii sunt compuși difuncționali care conțin atât grupa amino $-NH₂$ cât și grupa carboxil $-COOH$. Denumirea lor se formează adăugând prefixul "acid amino-" la numele acidului corespunzător.

Cei mai importanți sunt aminoacizii naturali (20 la număr) care participă la formarea proteinelor. Dintre aceștia, unii nu pot fi sintetizați de organismul uman și trebuie obținuți din alimentație - aceștia sunt aminoacizii esențiali.

Aminoacizii se clasifică în mai multe categorii:

• Monoamino-monocarboxilici: glicina, alanina, valina, izoleucina, leucina, fenilalanina
• Monoamino-dicarboxilici (acizi): acid aspartic, acid glutamic
• Diamino-monocarboxilici (bazici): lizina, arginina
• Hidroxi-aminoacizi: serina, treonina, tirozina
• Tio-aminoacizi: cisteina, metionina
• Aminoacizi heterociclici: prolina, triptofan, histidina

Știai că? Majoritatea aminoacizilor conțin un atom de carbon asimetric, ceea ce îi face molecule chirale - cu excepția glicinei, care este cea mai simplă dintre toți!

Clasificări suplimentare ale aminoacizilor

În funcție de proprietăți, aminoacizii pot fi:

• Hidrofobi: Alanina, Fenilalanina, Valina
• Hidrofili: Serina
• Acizi: Acidul aspartic, Acidul glutamic
• Bazici: Lizina, Arginina

Aminoacizii esențiali (care trebuie obținuți din alimentație) sunt: Valina, Leucina, Izoleucina, Fenilalanina, Lizina, Triptofan, Metionina, Histidina, și Arginina (la copii). Ceilalți 10 sunt neesențiali și pot fi sintetizați de organism.

Monamidele aminoacizilor monoamino-dicarboxilici includ asparagina și glutamina, care derivă din acidul aspartic și acidul glutamic.

Hidroxi-aminoacizii conțin o grupă OH suplimentară, cum ar fi serina, treonina și tirozina. Tio-aminoacizii (cisteina și metionina) conțin sulf în structura lor.

Aminoacizii heterociclici au structuri mai complexe, cu inele în componența lor: prolina, triptofanul și histidina.

Important pentru teste! Reține cele două categorii principale de aminoacizi: esențiali (8 pentru adulți, 9 pentru copii) și neesențiali (10). Aceștia sunt fundamentali pentru înțelegerea nutriției și biochimiei proteinelor.

Proprietățile aminoacizilor

Cu excepția prolinei (care are o grupă amino secundară), toți aminoacizii conțin grupe amino primare. Exceptând glicina, toți aminoacizii au un atom de carbon asimetric, ceea ce le conferă proprietatea de chiralitate.

Proprietățile fizice ale aminoacizilor:

• Sunt substanțe solide, cristaline și incolore
• Sunt stabili la temperatura camerei, dar se topesc la temperaturi ridicate (>250°C)
• În general sunt solubili în apă (excepție: cisteina, care este foarte puțin solubilă)
• Termenii inferiori au gust dulce, iar cei superiori au gust amar

Caracterul amfoter este proprietatea fundamentală a aminoacizilor. Ei conțin atât grupa amino $-NH₂$ cu caracter bazic, cât și grupa carboxil $-COOH$ cu caracter acid. Între aceste grupe are loc o reacție de neutralizare intramoleculară, rezultând o formă amfoionică:

R-CH-COOH → R-CH-COO⁻ | | NH₂ NH₃⁺

În mediu acid, aminoacizii formează cationi, iar în mediu bazic formează anioni. La punctul izoelectric (pHI), forma amfoionică are concentrație maximă.

Aplicație practică: Aminoacizii formează soluții tampon extrem de eficiente, care împiedică schimbările bruște de pH. Acest principiu este folosit în biochimie și în industria farmaceutică!

Condensarea aminoacizilor și formarea peptidelor

Condensarea este procesul prin care se elimină o moleculă de apă între doi aminoacizi, formându-se o legătură peptidică. În acest proces:

• Un aminoacid participă cu grupa -COOH $aminoacid N-terminal$
• Celălalt participă cu grupa -NH₂ $aminoacid C-terminal$
• Se formează o legătură amidică între cei doi aminoacizi

Peptida formată conține trei grupe funcționale:

• Grupa amino $-NH₂$
• Grupa carboxil $-COOH$
• Grupa amidă $-CO-NH-$

Există două tipuri de peptide:

• Peptide simple: formate din aminoacizi identici $ex: Ala-Ala$
• Peptide mixte: formate din aminoacizi diferiți $ex: Ala-Val$

Important! Ordinea aminoacizilor în peptidă contează. Ala-Val și Val-Ala sunt două peptide diferite.

În cazul peptidelor formate doar din aminoacizi monoamino-monocarboxilici, rezultatul are o singură grupă -COOH și o singură grupă -NH₂. Situația se schimbă când intervin aminoacizi cu funcțiuni suplimentare $monoamino-dicarboxilici sau diamino-monocarboxilici$.

Sfat pentru memorare: Când notezi peptidele, convenția este să scrii aminoacidul N-terminal $cu gruparea -NH₂ liberă$ în partea stângă și aminoacidul C-terminal $cu gruparea -COOH liberă$ în partea dreaptă!

Policondensare și proteine

În funcție de numărul de aminoacizi, compușii formați prin condensare se clasifică în:

• Oligopeptide: 2-9 aminoacizi
• Polipeptide: 10-49 aminoacizi
• Proteine: 50-10.000 aminoacizi

Identificarea aminoacizilor se poate face prin:

• Reacția cu sulfat de cupru (II): α-aminoacizii intensifică culoarea slab albastră, aminoacizii aromatici dau culoare albastru-verde
• Reacția cu ninhidrină: rezultă o culoare albastru-violet

Proteinele sunt compuși macromoleculari naturali de tip poliamidic, rezultați din policondensarea α-aminoacizilor. Ele pot conține toate elementele organogene și se formează prin asamblarea celor 20 de aminoacizi în diverse moduri.

Structura primară a proteinelor arată:

• Tipul de aminoacizi
• Numărul de aminoacizi
• Succesiunea (secvența) aminoacizilor - determinată de codul genetic

Determinarea structurii primare se face prin:

• Izolarea proteinei
• Hidroliza proteinei (pentru obținerea aminoacizilor)
• Separarea și identificarea aminoacizilor rezultați

Aplicație în laboratoare: Multe proteine pot fi separate din materiale biologice prin precipitare - de exemplu, proteina din lapte poate fi precipitată cu acid acetic!

Structura secundară a proteinelor

Structura secundară a proteinelor arată orientarea în spațiu a lanțului peptidic, care se repetă în mod normal într-o proteină. Aceasta este determinată de legăturile de hidrogen intramoleculare și intermoleculare dintre atomii participanți la legătura amidică.

Electronii neparticipanți de la atomii de oxigen și azot, precum și electronii legăturii duble C=O din structura legăturii amidice nu sunt localizați, formând structuri limită și structuri mezomere:

O=C-N< ↔ O⁻-C=N+<

Doar între atomii de carbon alfa se poate realiza rotație, rezultând structuri spațiale. Aceste structuri se numesc conformații, iar structurile respective sunt izomeri conformaționali.

Principalele tipuri de structuri secundare sunt:

• α-Helix (elice) - predominantă la proteinele globulare
• Foi plisate β - predominante la proteinele fibroase

În structura de tip α-helix:

• Lanțul polipeptidic se înfășoară în jurul axei sale
• Legăturile de hidrogen se stabilesc între grupele amidice de pe spire opuse
• Fiecare spiră conține 3,6 resturi de aminoacizi și se repetă la o distanță de 5,4 Å

În structura de tip foi plisate:

• Se găsesc în special la proteinele formate din aminoacizi cu substituenți mici (Glicină, Alanină)
• Sunt stabilizate prin legături de hidrogen
• Pot fi paralele sau antiparalele

Fascinant! Structura secundară explică de ce unele proteine, precum keratina din păr, sunt elastice, în timp ce altele, precum keratina din unghii, sunt rigide!

Structurile superioare ale proteinelor

Structura α-helix (elicoidală) - prezentă în α-keratină:

• Este stabilizată prin legături de hidrogen formate între hidrogenul de la atomul de azot al unei grupe amidice și oxigenul altei grupe amidice de pe același lanț
• Lanțul polipeptidic se înfășoară în jurul axei sale
• Fiecare spiră conține 3,6 resturi de aminoacizi și se repetă la o distanță de 5,4 Å
• Radicalii aminoacizilor sunt situați în afara spirei
• α-keratina se găsește în unghii, păr, gheare, pene, blană

Foi plisate β:

• Se găsesc în special în pânza de păianjen și mătasea naturală
• Sunt formate predominant din aminoacizi cu substituenți mici (Glicină, Alanină)
• Sunt stabilizate prin legături de hidrogen
• Pot fi paralele sau antiparalele
• Conferă flexibilitate și rezistență

Structura terțiară:

• Arată conformația tridimensională a proteinei
• Depinde de structura primară și condițiile mediului
• Aminoacizii hidrofobi și hidrofili se aranjează diferit în proteină:
  • Grupele hidrofile - la exterior (la proteinele solubile)
  • Grupele hidrofobe - la interior (la proteinele solubile)
  • La proteinele insolubile este invers

Structura cuaternară:

• Reprezintă dispunerea în spațiu a unei molecule proteice față de alte molecule proteice

Exemplu practic: Hemoglobina are structură cuaternară, fiind formată din patru subunități care conlucrează pentru a transporta oxigenul în sânge!

Clasificarea proteinelor

După rolul îndeplinit:

• De structură: conferă stabilitate mecanică (keratina)
• De transport: transportă molecule de O₂ și CO₂ (hemoglobina)
• De apărare: alcătuiesc sistemul imunitar (imunoglobulinele)
• De control: hormoni (insulina)
• Catalizatori: enzime (amilaza)
• De deplasare: implicate în contracția musculară (actina, miozina)
• De vedere: fotoreceptori (rodopsine)
• De coagulare: fibrinogen, trombina
• De rezervă nutritivă: glicinină
• Rezervă energetică

După solubilitate:

• Solubile (globuloase, hidratante):

  • Albumine: solubile în apă și soluții de electroliți
  • Globuline: solubile doar în soluții de electroliți
  • Exemple: hemoglobina, fibrinogen, insulina, albumina, cazeina

• Insolubile (scleroproteine, structură fibroasă):

  • Se găsesc în stare solidă
  • Au rol în rezistența mecanică
  • Nu sunt hidrolizate enzimatic și nu au rol nutritiv
  • Exemple: keratina, colagenul, fibroina, fibrina, actina, miozina

După compoziția chimică:

• Simple (holoproteine): prin hidroliză totală dau numai aminoacizi
• Conjugate (heteroproteine): prin hidroliză totală, pe lângă aminoacizi rezultă și compuși cu structură neproteică numită parte prostetică:
  • Fosfoproteide: resturi de fosfor
  • Lipoproteide: resturi de grăsime
  • Glicoproteine: resturi de glucide
  • Metaloproteide: atomi de metal
  • Nucleoproteide: acizi nucleici

Interesant! Proteinele provenite din viruși sunt antigeni care provoacă formarea de anticorpi în organism, activând astfel sistemul imunitar.

Proprietățile proteinelor

Denaturarea:

• Este un proces fizico-chimic prin care este alterată structura proteinei, ducând la pierderea funcției fiziologice
• Factorii denaturanți pot fi:
  • Chimici: acizi și baze tari, săruri ale metalelor
  • Fizici: căldură, radiații UV, ultrasunete, forțe mecanice
• Prin denaturare, secvențele de aminoacizi nu se modifică
• Denaturarea poate fi:
  • Reversibilă: temperatura scăzută (înghețare)
  • Ireversibilă: temperatură ridicată, agitare, lovire, ultrasunete, acizi și baze concentrate, sărurile metalelor grele

Hidroliza:

• După izolarea proteinei, numărul și tipul aminoacizilor din structură pot fi determinați în două etape:
  • Hidroliza în mediu HCl 6M, la 100°C sub vid timp de 24-72h, rezultând hidrolizatul proteic
  • Separarea aminoacizilor din hidrolizatul proteic
• Verificarea hidrolizei complete se face cu reacția biuretului

Identificarea proteinelor:

• Reacția biuretului $CuSO₄ + NaOH$: identifică secvențe precum -CO-NH-, rezultând o culoare roșu-violet
• Reacția xantoproteică (HNO₃): identifică radicali aromatici, rezultând o culoare galben-portocalie

Știai că? Unitatea de măsură pentru masa moleculară a unei proteine este Daltonul, în onoarea chimistului John Dalton. Proteinele pot avea mase de mii sau chiar milioane de daltoni!

Rolul proteinelor în organism

Proteinele sunt macromolecule naturale de tip poliamidic rezultate din policondensarea aminoacizilor. Din cei 20 de aminoacizi care intră în structura proteinelor:

• 8 sunt esențiali pentru adulți (nu pot fi produși de organism): Valina, Leucina, Izoleucina, Fenilalanina, Lizina, Treonina, Triptofan, Histidina
• 1 este considerat esențial pentru copii: Arginina
• 11 sunt neesențiali (pot fi sintetizați în organism)

Proteinele îndeplinesc diverse roluri vitale în organism:

Proteine de structură: Keratina este responsabilă cu stabilitatea mecanică, fiind prezentă în unghii și păr. Structura de bază este formată din 4 lanțuri proteice înfășurate în formă de elice. Dacă conține puține punți de sulf este flexibilă (ca în firul de păr), iar dacă are multe este rigidă (ca în unghii).

Proteine de transport: Hemoglobina transportă gazele O₂ și CO₂. Este formată din:

• HEM - leagă 4 molecule de O₂
• GLOBINĂ - proteină ce leagă CO₂

Hemoglobina formează compuși cu diverse gaze:

• Cu O₂ → oxihemoglobina (reversibil)
• Cu CO₂ → carbohemoglobina (reversibil)
• Cu CO → carboxihemoglobina $stabil - poate cauza moarte$
• Cu CN⁻ → methemoglobina $stabil - poate cauza moarte$

Proteine de apărare: Imunoglobulinele sunt anticorpi produși de organism când intră în contact cu o celulă străină (antigen).

Aplicație practică: Cunoașterea rolurilor proteinelor ne ajută să înțelegem numeroase afecțiuni medicale. De exemplu, anemia falciformă este cauzată de o mutație în structura primară a hemoglobinei, care alterează capacitatea sa de a transporta oxigenul!